Trypsine modifiée séquençage grade - Promega©

La trypsine est une sérine protéase qui clive spécifiquement les résidus de lysine et d'arginine du côté carboxylique.

Sa spécificité rigoureuse est essentielle à l'identification des protéines. La trypsine native est sujette à l'autolyse, générant de la pseudotrypsine, qui présente une spécificité élargie incluant une activité de type chymotrypsine. Ces produits d'autolyse, présents dans une préparation de trypsine, généreraient des fragments peptidiques supplémentaires susceptibles d'interférer avec l'analyse des bases de données de la masse des fragments détectés par spectrométrie de masse. La trypsine de qualité séquençage a été produite pour offrir une spécificité maximale. Les résidus de lysine de la trypsine porcine ont été modifiés par méthylation réductrice, ce qui confère à la molécule une activité et une stabilité élevées, ainsi qu'une résistance extrême à l'autolyse.

La spécificité de la trypsine purifiée est encore améliorée par un traitement au TPCK, qui inactive la chymotrypsine. La trypsine traitée est ensuite purifiée par chromatographie d'affinité et lyophilisée. Elle résiste à des conditions dénaturantes douces telles que le SDS à 0,1 %, l'urée 1 M ou l'acétonitrile à 10 % et conserve 50 % de son activité dans le chlorhydrate de guanidine 2 M.

L'activité de la trypsine diminue en présence de résidus acides de part et d'autre d'une liaison susceptible d'être clivée. Si la proline se trouve du côté carboxylique de la lysine ou de l'arginine, la liaison est presque totalement résistante au clivage.

Tampon de réaction recommandé : 50 mM NH 4 HCO 3 (pH 7,8).

Stockage : -20 °C.

Poids	0,5 Kg   (500 g)
Volume	0,008 m³   (8000 cm³)
Largeur	0,15 m   (15 cm)
Longueur	0,15 m   (15 cm)
Hauteur	0,2 m   (20 cm)

Les dimensions, le poids et le volume sont bruts (emballage inclus)